Torsten John on “Impact of nanoparticles on amyloid peptide and protein aggregation”
\nand
\nSusanne Weininger on “UV-B induzierte Modifikationen am h\u03b3D Linsenkristallin”<\/p>\n
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Location:\r\nMartin-Luther-Universit\u00e4t Halle-Wittenberg \r\nVon-Danckelmann-Platz 3, SR 1.03<\/strong> 06120 Halle (Saale) \r\nTime: 3.30pm - 5.00pm<\/strong> \r\n\r\nLink to OpenStreetMap<\/a><\/pre>\nAbstracts<\/h3>\n
Impact of nanoparticles on amyloid peptide and protein aggregation<\/h5>\n
Torsten John<\/p>\n
\n\n\nThe aggregation of amyloidogenic peptides into fibrils is relevant for many organisms. While they are natively water-soluble, they can form fibril aggregates under certain conditions. Amyloidogenic peptides are associated with several age-related diseases, such as Alzheimer\u2019s disease or type II diabetes. Knowledge on the aggregation mechanism and a detailed characterisation of the transient species is essential to understand the physiological role of these peptides. [1]<\/p>\n
Interfaces, such as nanoparticles, can act to accelerate or inhibit peptide aggregation. Experimental studies and molecular dynamics simulations (MD) were used to study the accelerating and inhibiting effects of nanoparticles on the fibril formation process. [2\u20134] The role of gold surfaces in oligomer formation and peptide aggregation is discussed in this study. Moreover, possible mechanisms for the observed acceleration of the peptide aggregation by a reduction of the conformational space are presented.<\/p>\n
[1] F. Chiti, C. M. Dobson, Annu. Rev. Biochem. 2017, 86, 27\u201368.
\n[2] A. Gladytz, B. Abel, H. J. Risselada, Angew. Chemie – Int. Ed. 2016, 55, 11242\u201311246.
\n[3] A. Gladytz, M. Wagner, T. H\u00e4upl, C. Elsner, B. Abel, Part. Part. Syst. Charact. 2015, 32, 573\u2013582.
\n[4] T. John, A. Gladytz, C. Kubeil, L. L. Martin, H. J. Risselada, B. Abel, Nanoscale 2018, 10, 20894\u201320913.<\/p>\nUV-B induzierte Modifikationen am h\u03b3D Linsenkristallin<\/h5>\n
Susanne Weininger (rehearsal)<\/p>\n
Katarakt, die Tr\u00fcbung der Augenlinse, ist die Hauptursache von Blindheit weltweit. Mehr als 50% aller Erblindungen sind darauf zur\u00fcckzuf\u00fchren [1], wobei sich die Krankheit haupts\u00e4chlich im Laufe des Lebens durch eine komplexe Wechselwirkung zwischen genetischen und umweltbedingten Risikofaktoren ausbildet [2]. Umweltbedingte Risikofaktoren beinhalten u.a. Rauchen, Fettleibigkeit, erh\u00f6hte Glukosewerte im Blut, \u00fcberm\u00e4\u00dfigen Alkoholkonsum und UV \u2013 Bestrahlung [3]. Laut unterschiedlichen Absch\u00e4tzungen sind dabei 10 \u2013 20% der weltweit bekannten Blindheitsf\u00e4lle auf die UV \u2013 B Bestrahlung zur\u00fcckzuf\u00fchren [4, 5]. Um den Entstehungsmechanismus von Katarakt besser zu verstehen, wurden daher NMR spektroskopische Untersuchungen auf atomarer Ebene an dem humanen Linsenprotein h\u03b3D vor und nach Bestrahlung durchgef\u00fchrt und ein zus\u00e4tzlicher, stabiler UV \u2013 B induzierter Zustand B identifiziert und charakterisiert.<\/p>\n
[1] Pascolini, D. and S.P. Mariotti, Global estimates of visual impairment: 2010. Br J Ophthalmol. 96(5): p. 614-8.
\n[2] Shiels, A., T.M. Bennett, and J.F. Hejtmancik, Cat-Map: putting cataract on the map. Mol Vis. 16: p. 2007-15.
\n[3] Hejtmancik, J.F. and M. Kantorow, Molecular genetics of age-related cataract. Exp Eye Res, 2004. 79(1): p. 3-9.
\n[4] WHO, The Effects of Solar UV Radiation on the Eye. Programme for the Prevention of\u00a0Blindness – Office of Global and Integrated Environmental Health, 1993.
\n[5] Sliney, D.H., UV radiation ocular exposure dosimetry. J Photochem Photobiol B, 1995. 31(1-2): p. 69-77.<\/p>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"