defence rehearsal by Alexander Korn<\/p>\n\n\n\n
in German!<\/p>\n\n\n\n
hybrid seminar: room 110, H\u00e4rtelstr. 16-18 (Institut f\u00fcr Medizinische Physik und Biophysik) + zoom
date: May 24, 15.00<\/p>\n\n\n\n\n\n\n\n
Amyloidfibrillen sind ein Kernelement vieler neurodegenerativer Erkrankungen. Fibrillen des Amyloid \u03b2-Peptids sind insbesondere von der Alzheimer-Erkrankung bekannt. Ein wichtiger molekularer Kontakt, der f\u00fcr die Fibrillierung von Amyloid \u03b2 beschrieben ist, ist der F19-L34 Kontakt. Dieser befindet sich innerhalb der Cross-\u03b2-Struktur, die den Fibrillenkern darstellt und charakteristisch f\u00fcr alle Amyloidfibrillen ist. Sie besteht aus zwei aufeinandergestapelten \u03b2-Faltbl\u00e4ttern und geh\u00f6rt zu den stabilsten Strukturen, die ein Protein einnehmen kann.<\/p>\n\n\n\n
In einer Reihe von Mutationsstudien wurden systematisch die beiden Aminos\u00e4uren des Kontakts mit unterschiedlichen kanonischen und nicht-proteinogenen Aminos\u00e4uren substituiert um die physikochemischen Eigenschaften zu \u00e4ndern, damit den Kontakt besser zu charakterisieren und die Auswirkungen auf Struktur und Funktion von Amyloid \u03b2 zu untersuchen. Dabei hat sich gezeigt, dass die F19-Position einen gr\u00f6\u00dferen Einfluss als die L34-Position hat und dass haupts\u00e4chlich sterische Beschr\u00e4nkungen eine Rolle spielen. Vor allem die Fibrillierungskinetik und die Toxizit\u00e4t reagieren sensitiv auf die \u00c4nderungen. Die Struktur der Fibrillen wurde hingegen nur lokal und moderat beeinflusst.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"