{"id":2,"date":"2023-12-10T16:27:30","date_gmt":"2023-12-10T15:27:30","guid":{"rendered":"https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/?page_id=2"},"modified":"2023-12-10T23:08:02","modified_gmt":"2023-12-10T22:08:02","slug":"about","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/about\/","title":{"rendered":"\u00dcber MZP"},"content":{"rendered":"\n<p><code><em>Eine der traditionellen Expertisen der Martin-Luther-Universit\u00e4t Halle-Wittenberg und ihrer eng verbundenen au\u00dferuniversit\u00e4ren Einrichtungen auf dem Gebiet der Biowissenschaften liegt in der Erforschung von Proteinen. Daher wurde das \u201aMitteldeutschen Zentrums f\u00fcr Struktur und Dynamik der Proteine\u2019 (MZP) als interdisziplin\u00e4res Zentrum der Universit\u00e4t gegr\u00fcndet, um diese Tradition durch die Etablierung der wichtigsten Methoden der hochaufl\u00f6senden Strukturbiologie und molekularen Biophysik fortzusetzen. Hierzu z\u00e4hlen die R\u00f6ntgenstrukturanalyse, die NMR-Spektroskopie, die Kryoelektronenmikroskopie und die Einzelmolek\u00fclspektroskopie von Biomakromolek\u00fclen.<\/em><\/code><\/p>\n\n\n\n<p><code><em>Die Gr\u00fcndung des MZP erfolgte 2005 durch die Prof. Jochen Balbach (NMR), Prof. Milton T. Stubbs (R\u00f6ntgenkristallographie) und Jun.-Prof. Christian H\u00fcbner (Einzelmolek\u00fclspektroskopie). 2017 erfolgte die Erweiterung um die Kryoelektronenmikroskopie zun\u00e4chst vertreten durch PD Dr. Anette Meister und anschlie\u00dfend durch Jun.-Prof. Dr. Panagiotis Kastritis. Die Einzelmolek\u00fclspektroskopie wird heute an der MLU durch Dr. Maria Ott vertreten.<\/em><\/code><\/p>\n\n\n\n<div class=\"wp-block-image\"><figure class=\"aligncenter size-large\"><img loading=\"lazy\" width=\"1024\" height=\"580\" src=\"https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-1024x580.png\" alt=\"\" class=\"wp-image-54\" srcset=\"https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-1024x580.png 1024w, https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-300x170.png 300w, https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-768x435.png 768w, https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-1536x870.png 1536w, https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/image03-2048x1160.png 2048w\" sizes=\"(max-width: 1024px) 100vw, 1024px\" \/><figcaption>MiZePS\/MZP tries to understand the molecular machines of the cell and their dynamics: These images above show how these biomolecular complexes, the cellular machines are present in the cell.<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n<p>One of the traditional areas of expertise of Martin Luther University Halle-Wittenberg and its closely associated non-university institutions in the field of biosciences is the study of proteins. The establishment of the &#8218;Central German Center for Structure and Dynamics of Proteins&#8216; (MiZePS\/MZP) as an interdisciplinary institution of the university continues this tradition by establishing the currently most important methods of high-resolution structural biology and molecular biophysics: X-ray structure analysis, NMR spectroscopy and single-molecule spectroscopy.<br>Now, the last 5 years, the method of cryo-electron microscopy (cryo-EM) has brought a revolution in the structural study of biomacromolecules: Together with X-ray analysis, NMR spectroscopy and single-molecule spectroscopy can provide complementary, unprecedented details for the structure, function and interactions of biomolecules &#8211; Such knowledge not only deepens our understanding about the molecular basis of life itfelf, but also provides opportunities for medical, biotechnological and drug design applications.<\/p>\n\n\n<div class=\"wp-block-image\"><figure class=\"aligncenter\"><img src=\"https:\/\/blogs.urz.uni-halle.de\/mzproteine\/files\/2023\/12\/LOGO_MZP-150x150.png\" alt=\"Dieses Bild hat ein leeres Alt-Attribut. 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